Le collagène : une clef pour préserver les parchemins

Bien qu’il soit davan­tage asso­cié à l’esthé­tique qu’à l’An­tiq­ui­té, le col­lagène occupe une place cen­trale dans l’étude de cer­tains objets de notre pat­ri­moine cul­turel. Cette pro­téine vitale est en effet une molécule struc­turelle clé, main­tenant ensem­ble les tis­sus cor­porels et sou­tenant les cel­lules. Et puisque, des siè­cles durant, les peaux ani­males ont été util­isées pour fab­ri­quer des par­chemins, les pages d’une grande par­tie de nos doc­u­ments his­toriques con­ti­en­nent ain­si du collagène. 

« Il existe env­i­ron 26 types de col­lagène dif­férents, que l’on retrou­ve dans de nom­breux organes : ten­dons, peau, cornée, artères, poumons, etc. », explique Marie-Claire Schanne-Klein, physi­ci­enne à l’É­cole poly­tech­nique spé­cial­isée en bio­pho­tonique – c’est-à-dire prin­ci­pale­ment l’étude des tis­sus vivants grâce à des tech­niques issues de la physique. Elle utilise ain­si pour ses travaux une imagerie optique avancée, con­nue sous le nom de « micro­scopie multiphotonique ».

« Nous util­isons des mar­queurs flu­o­res­cents afin de repér­er au micro­scope les dif­férents com­posants cel­lu­laires de nos échan­til­lons biologiques. Mais le col­lagène n’a pas besoin de mar­queur, car il génère naturelle­ment des har­moniques détec­tées en micro­scopie mul­ti­pho­tonique qui le font briller sans inter­ven­tion de notre part. » Ain­si, cette pro­téine, qui crée une « matrice fib­ril­laire » sou­tenant les cel­lules, peut être observée grâce à son seul sig­nal har­monique. « Ces modal­ités d’im­agerie intrin­sèque, sans aucun mar­quage, sont une spé­cial­ité de notre lab­o­ra­toire. »

« Les fib­rilles for­mées par le col­lagène sont dis­posées dif­férem­ment selon le tis­su que l’on étudie », pré­cise la chercheuse. « La peau, par exem­ple, est con­sti­tuée de fais­ceaux de grandes fib­rilles enchevêtrés, respon­s­ables de sa tex­ture sou­ple. La cornée, au con­traire, est faite de fib­rilles de col­lagène très fines et très ordon­nées, dis­posées en couch­es (ou lamelles) qui la ren­dent rigide et lui per­me­t­tent de focalis­er cor­recte­ment la lumière sur la rétine. » Cepen­dant, le col­lagène peut se dégrad­er, per­dant à terme sa struc­ture fib­ril­laire et se trans­for­mant en un autre matéri­au, la géla­tine, qui ne génère plus de sig­na­ture har­monique, mais un sig­nal de fluorescence.

Les travaux de Marie-Claire Schanne-Klein et ses col­lègues sur le col­lagène ser­vent prin­ci­pale­ment à des fins bio­médi­cales. « La struc­ture du col­lagène joue un rôle impor­tant dans de nom­breuses mal­adies. Elle peut se mod­i­fi­er dans cer­taines sit­u­a­tions extrêmes, comme les brûlures de la peau ou les cica­tri­ces, qui lais­sent des traces vis­i­bles, mais égale­ment dans cer­tains cas de can­cer, car les tumeurs sem­blent se for­mer autour de struc­tures de col­lagène ser­vant d’échafaudage. Nos études visent ain­si à mieux com­pren­dre les patholo­gies asso­ciées au col­lagène. »

Il est cepen­dant intéres­sant de not­er que l’on retrou­ve égale­ment du col­lagène dans des endroits plus inso­lites, comme d’anciens man­u­scrits sur par­chemins fab­riqués à par­tir de peaux ani­males. Gaël Latour, maître de con­férences à l’u­ni­ver­sité Paris-Saclay, étudie ces matéri­aux. « Les par­chemins peu­vent se dégrad­er au fil du temps en rai­son des con­di­tions de stock­age, et ce faisant, devenir de plus en plus trans­par­ents et rigides, entraî­nant une perte de lis­i­bil­ité de l’écri­t­ure », explique-t-il. Ce matéri­au trans­par­ent est en réal­ité du col­lagène dégradé, la gélatine.

« Dans le monde du pat­ri­moine cul­turel, la « géla­tin­i­sa­tion » des objets ou des doc­u­ments fab­riqués à par­tir de peaux est un phénomène bien con­nu. Et nous savons désor­mais que cela se pro­duit parce que les fibres de col­lagène dégradées se déstruc­turent, trans­for­mant pro­gres­sive­ment le matéri­au en géla­tine. Ce faisant, le par­chemin s’homogénéise pro­gres­sive­ment, lais­sant pass­er davan­tage de lumière. » Le proces­sus est cepen­dant irréversible : une fois la trans­for­ma­tion du col­lagène en géla­tine opérée, le doc­u­ment est per­du à tout jamais.

La plu­part du temps, Gaël Latour et ses col­lègues étu­di­ent des par­chemins pro­duits au 13e siè­cle – une époque antérieure au papi­er durant laque­lle ils étaient couram­ment util­isés –, mais ils ont égale­ment eu accès à des doc­u­ments datant du 8e siè­cle. « Il est remar­quable de con­stater que cer­tains de ces doc­u­ments sont encore très bien con­servés, avec seule­ment quelques dom­mages sur les bor­ds des pages – les par­ties qui ont été les plus manip­ulées au cours des cen­taines d’an­nées qui ont suivi leur fab­ri­ca­tion. »

En rai­son de la teneur en col­lagène du par­chemin, son équipe a réal­isé qu’elle pou­vait avoir recours à la micro­scopie mul­ti­pho­tonique pour l’é­tudi­er. « Actuelle­ment, la prin­ci­pale méth­ode pour tester la dégra­da­tion des par­chemins est la « calorimétrie dif­féren­tielle à bal­ayage », qui néces­site de prélever un échan­til­lon de la page et de le broy­er en une pâte à tester. Cela néces­site de détru­ire une par­tie – si petite soit-elle – du doc­u­ment », explique-t-il.« Utilis­er la micro­scopie mul­ti­pho­tonique pour étudi­er le col­lagène nous per­met au con­traire de le faire de manière non inva­sive ». En 2016, Marie-Claire Schanne-Klein, Gaël Latour et leurs col­lègues, ont ain­si pub­lié un arti­cle¹ démon­trant qu’il était pos­si­ble d’observer le niveau de dégra­da­tion d’un par­chemin grâce à leur technique.

Les chercheurs mon­trent que cette méth­ode peut être employée pour analyser le niveau de dégra­da­tion – ou de « géla­tin­i­sa­tion » – des parchemins.

« Au départ, l’idée était sim­ple­ment de voir si nous pou­vions observ­er le col­lagène dégradé dans les par­chemins. », explique Gaël Latour. « Mais nous allons aujourd’hui plus loin, en cher­chant à quan­ti­fi­er le degré de dégra­da­tion. Cela pour­rait nous aider à garder un œil sur les doc­u­ments dont il faut s’oc­cu­per plus effi­cace­ment, ou con­tribuer aux efforts de restau­ra­tion. »

Une autre étude a donc récem­ment été pub­liée², dans laque­lle les chercheurs mon­trent que cette méth­ode peut être employée pour analyser le niveau de géla­tin­i­sa­tion des par­chemins. La tech­nique a d’abord été testée et validée sur des par­chemins mod­ernes, puis employée pour analyser des par­chemins his­toriques du 13^e siè­cle du fonds pres­tigieux de la médiathèque de Chartres. Plus de 200 de ces doc­u­ments avaient été exposés à la chaleur d’un incendie lors d’un bom­barde­ment au cours de la Sec­onde Guerre mon­di­ale, ce qui avait entraîné des dom­mages impor­tants et une géla­tin­i­sa­tion. Gaël Latour et ses col­lègues ont util­isé ces feuil­lets ines­timables pour prou­ver qu’il est pos­si­ble de quan­ti­fi­er le degré de dégra­da­tion à l’aide de la micro­scopie mul­ti­pho­tonique, tout en ne leur cau­sant aucun dom­mage sup­plé­men­taire.

« Main­tenant, nous cher­chons égale­ment à com­pren­dre com­ment la dégra­da­tion se pro­duit », ajoute Gaël Latour. « Nous sommes par­tis de par­chemins mod­ernes que nous avons arti­fi­cielle­ment dégradés en les exposant à une chaleur sèche et des tem­péra­tures supérieures à 100°C pour simuler leur vieil­lisse­ment. Nous les avons ensuite analysés par micro­scopie pour quan­ti­fi­er leur dégra­da­tion ».

« Nor­male­ment, la géla­tine se forme en exposant des tis­sus ani­maux col­lagéniques à des tem­péra­tures élevées – c’est ain­si que l’on fab­rique la géla­tine util­isée dans les bon­bons, par exem­ple. Mais nous savons que les par­chemins n’ont pas tous été exposés à une telle chaleur. Dans la majorité des cas, la dégra­da­tion du col­lagène est donc prob­a­ble­ment le résul­tat d’une acid­i­fi­ca­tion due à l’ac­tiv­ité bac­téri­enne sur les doc­u­ments, qui peut pro­duire un flu­ide acide si le par­chemin est stocké en milieu humide », ajoute Marie-Claire Schanne-Klein. L’équipe s’ap­prête à étudi­er plus en détail ce phénomène et à met­tre à l’épreuve cette hypothèse.

Les chercheurs ne comptent cepen­dant pas s’ar­rêter aux par­chemins. Les musées four­mil­lent en effet d’objets his­toriques et de matéri­aux con­tenant de la peau et du col­lagène – notam­ment le cuir brut, le cuir util­isé pour les vête­ments, ou les spéci­mens d’his­toire naturelle. Et il existe égale­ment d’autres bio­molécules présen­tant des har­moniques (notam­ment la cel­lu­lose que l’on trou­ve dans les plantes), de sorte qu’il est pos­si­ble d’analyser les tis­sus anciens, les instru­ments de musique en bois et de nom­breux autres objets – cha­cun ayant sa pro­pre his­toire à raconter.

Pour aller plus loin

• https://​por​tail​.poly​tech​nique​.edu/​l​o​b​/​f​r​/​r​e​c​h​e​r​c​h​e​/​m​i​c​r​o​s​c​o​p​i​e​s​-​a​v​a​n​c​e​e​s​/​m​u​l​t​i​p​h​o​t​o​n​-​c​h​a​r​a​c​t​e​r​i​z​a​t​i​o​n​-​c​u​l​t​u​r​a​l​-​h​e​r​i​t​a​g​e​-​a​r​t​e​facts
• https://​hal​.archives​-ouvertes​.fr/​h​a​l​-​0​3​0​2​8​0​9​1​/​d​o​c​ument

Propos recueillis par James Bowers